โปรตีน ( Protein )


  • หน่วยย่อยของโปรตีนคือ กรดอะมิโนเป็นสารชีวโมเลกุลที่พบมากที่สุดในเซลล์ของสิ่งมีชีวิต (โดยเฉลี่ยในเซลล์พืชและสัตว์มีโปรตีนอยู่มากกว่าร้อยละ 50ของน้ำหนักแห้ง
  • โปรตีนมีมวลโมเลกุลมาก จัดเป็นสารทีมีโมเลกุลขนาดใหญ่ หรือเป็นพอลิเมอร์ธรรมชาติ
  • โปรตีนเป็นสารชีวโมเลกุลขนาดใหญ่ที่มีโครงสร้างสลับซับซ้อน ประกอบด้วยธาตุที่สำคัญ 4 ธาตุ คือ C , H , O , N ยังมีธาตุอื่นเป็นองค์ประกอบอีกด้วย เช่น กำมะถัน ฟอสฟอรัส เหล็ก สังกะสี ทองแดง
  • Gerardus Mulderรูปด้านซ้าย





    กรดอะมิโน และ พันธะเปปไทด์

    โครงสร้างกรดอะมิโน





  • กรดอะมิโนในธรรมชาติมีอยู่ประมาณ 20 ชนิด ที่พบในโปรตีนจากสัตว์และพืช
  • มีหมู่ฟังก์ชันที่สำคัญมีอยู่ 2 หมู่ คือ หมู่อะมิโน (-NH3) อย่างน้อย 1 หมู่และ หมู่คาร์บอกซิล (-COOH) อย่างน้อย 1 หมู่ ซึ่งเกาะที่คาร์บอนตัวเดียวกัน เรียกตำแหน่งคาร์บอนดังกล่าวว่า แอลฟาคาร์บอน
  • กรดอะมิโนแต่ละชนิดจะมีส่วนแตกต่างกัน คือ โซ่ข้าง (side chains)ซึ่งเป็นส่วนที่ทำให้กรดอะมิโนแต่ละชนิดมีสมบัติแตกต่างกัน




  • พันธะเพปไทด์




  • พันธะที่ใช้ในการเชื่อมต่อกรดอะมิโนชนิดต่างๆเข้าด้วยกันเป็นสายยาวจนเกิดเป็นโปรตีน
  • เกิดจากปฏิกิริยาระหว่าง –OH ในหมู่คาร์บอกซิล (-COOH) ของโมเลกุลหนึ่งของกรดอะมิโน กับ –H ในหมู่อะมิโน (-NH3) ในอีกโมเลกุลหนึ่งของกรดอะมิโน จะได้ H3O ส่วนที่เหลือจะเกิดพันธะโคเวเลนต์ ที่เรียกว่า พันธะเพปไทด์ ดังรูป

  • การเรียกชื่อของพันธะเพปไทด์
    จำนวนกรดอะมิโน จำนวนพันธะเพปไทด์ ชื่อสาร
    21ไดเพปไทด์ (dipeptide)
    32ไตรเพปไทด์ (tripeptide)
    43เตตระเพปไทด์ (terapeptide)
    ตั้งแต่ 10-50 9-49พอลีเพปไทด์
    50 ขึ้นไป มากกว่า 49 โปรตีน

    โครงสร้างของโปรตีน

    โปรตีนส่วนใหญ่เป็นพอลิเพปไทด์ที่มีมวลโมเลกุลมากกว่า 5,000 ซึ่งประกอบด้วยกรดอะมิโนหลายชนิดและมีจำนวนแตกต่างกัน ยึดเหนี่ยวกันด้วยพันธะเพปไทด์และพันธะชนิดอื่นๆ ทำให้โปรตีนมีโครงสร้าง 4 ระดับ (โดยใช้โครงสร้างทางเคมีเป็นเกณฑ์) ดังนี้

    โครงสร้างปฐมภูมิ (primary structure)




  • เป็นโครงสร้างที่แสดงลำดับกรดอะมิโนในสายเพปไทด์หรือในโมเลกุลของโปรตีน
  • การจัดลำดับกรดอะมิโนในโครงสร้างปฐมภูมิจะกำหนดให้ปลายหมู่อะมิโน (–NH3) อยู่ด้านซ้ายและปลายหมู่คาร์บอกซิล (-COOH) อยู่ด้านขวา ดังรูป

  • เช่น Gly-Ala-Tyr-His อ่านว่า glycylalanyltyrosylhistidine

    โครงสร้างทุติยภูมิ (secondary structure)

      โครงสร้างทุติยภูมิเป็นโครงสร้างที่เกิดจากการขดหรือม้วนตัวของโครงสร้างปฐมภูมิ โดยโครงสร้างทุติยภูมิมี 3 ส่วน คือ

    • ส่วนที่เป็นเกลียวแอลฟา (alpha helix)
    • ส่วนที่เป็นแผ่นพลีทบีต้า (Beta-pleated sheet)
    • ส่วนที่ไม่ใช่เกลียวแอลฟา (Random coil)




    โครงสร้างตติยภูมิ (tertiary structure)

    • เกิดจากโครงสร้างเกลียวแอลฟา (alpha helix) แผ่นพลีทบีต้า (Beta-pleated sheet ) และบริเวณที่ไม่ใช่เกลียวแอลฟา
    • (Random coil) ม้วนเข้าหากันได้โครงสร้าง 3 มิติ และไขว้กันโดยมีแรงยึดเหนี่ยวอ่อน ๆ คล้ายโครงสร้างทุติยภูมิ










    โครงสร้างจตุรภูมิ (Quaternary structure)





  • เกิดจากการรวมตัวของหน่วยย่อยเดียวกัน หรือต่างกันของโครงสร้างตติยภูมิ ลักษณะโครงสร้างใหม่ขึ้นกับโครงสร้างตติยภูมิซึ่งเป็นหน่วยย่อย โดยอาจรวมตัว เป็นลักษณะก้อนกลม เช่น ฮีโมลโกลบิน หรือเป็นมัดคล้ายเส้นใย เช่น คอลลาเจน
  • โครงสร้างจตุรภูมิของโปรตีนที่พบมากมีรูปร่าง 2 แบบ คือ โปรตีนก้อนกลม และ โปรตีนเส้นใย

  • ชนิดและหน้าที่ของโปรตีน


    โปรตีนก้อนกลมโปรตีนเส้นใย
    เกิดจากสายพอลิเพปไทด์รวมตัวม้วนพับพันกันและอัดแน่นเป็นก้อนกลมเกิดจากสายพอลิเพปไทด์หลายสายเรียงขนานกันและขดเป็นเกลียวเหมือนเชือก
    สามารถละลายน้ำได้ดี สามารถละลายน้ำได้น้อย
    ส่วนใหญ่ทำหน้าที่เกี่ยวกับกระบวนการเมตาบอลิซึมต่าง ๆ ที่เกิดขึ้นภายในเซลล์ เช่น เอนไซม์ ฮีโมลโกลบิน ฮอร์โมนอินซูลิน เป็นต้น ส่วนใหญ่ทำหน้าที่เป็นโปรตีนโครงสร้าง เพราะมีความแข็งแรง และยืดหยุ่นสูง เช่น ไฟโบรอินในเส้นไหม อิลาสตินในเอ็น คอลลาเจนในเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน เคราตินในเส้นผม ขน เล็บ ไมโอซินในกล้ามเนื้อ เป็นต้น

    สมบัติของโปรตีน


    • โปรตีนบริสุทธิ์ ไม่มีรส ไม่มีกลิ่น เมื่อได้รับความร้อนมาก ๆ โปรตีนจะเปลียนเป็นสีน้ำตาลหรือสีดำ และมีกลิ่นคล้ายผม หรือหนังสัตว์ไหม้ ละลายน้ำได้
    • โปรตีนจัดเป็นสารแอมโฟเทอริก (เป็นได้ทั้งกรดและเบส) คือปฏิกิริยากับกรดและเบสได้
    • หมู่แอลคิลของกรดอะมิโนในโปรตีนอาจเกิดพันธะไฮโดรเจนซึ่งกันและกัน ทำให้เกิดเป็นเกลียวหรือเป็นแผ่น ซึ่งจะมีการขดม้วนตัวโดยอาศัยแรงยึดเหนี่ยวระหว่างกัน เช่น แรงแวนเดอวาลส์ พันธะไฮโดรเจน ทำให้เกิดโครงสร้างสามมิติ
    • แรงยึดเหนี่ยวทั้งกล่าวถูกทำลายได้ง่าย จึงทำให้โครงสร้างสามมิติของโปรตีนเปลี่ยนไป เรียกว่า การแปลงสภาพโปรตีน (denatured)

    เอนไซม์ (Enzyme)


    • เป็นโปรตีนโครงสร้างชนิดก้อนกลม
    • ทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาในเซลล์สิ่งมีชีวิต โดยการลดพลังงานก่อกัมมันต์และทำให้อนุภาคของสารตั้งต้นรวมตัวกับ เอนไซม์ได้อย่างเหมาะสม มีผลให้ปฏิกิริยาเกิดเร็วขึ้น
    • มีความจำเพาะต่อปฏิกิริยาหรือมีความจำเพาะต่อสารที่เข้าทำปฏิกิริยาชนิดใดชนิดหนึ่งเท่านั้น เพราะมีรูปร่างที่พอเหมาะกัน พอดีกับตัวรับ (สับสเตรต) อันเป็นผลให้ร่างกายสามารถควบคุมปฏิกิริยาต่าง ๆ ได้อย่างเหมาะสม

    การทำงานของเอนไซม์



    ปัจจัยที่มีผลต่อการทำงานของเอนไซม์



    • ปริมาณสารตั้งต้น
    • ปริมาณเอนไซม์
    • pH
    • อุณหภูมิ





    การแปลงสภาพโปรตีน (denatured)

    การทำให้โครงสร้างสามมิติของโปรตีนเปลี่ยนแปลงไป เช่น การทำให้เกลียวของโปรตีนคลายออก จะทำให้โครงสร้างของโปรตีนเปลี่ยนแปลงไป สมบัติของโปรตีนก็จะเปลี่ยนแปลงไปด้วย เช่น สมบัติเกี่ยวกับการละลายน้ำ



    1 ความคิดเห็น:

    1. We are dedicated to offering custom peptide synthesis, process development, GMP manufacturing as well as catalog products for customers in industry and research area. Dipeptide-15

      ตอบลบ